Untersuchungen im infraroten Spektralbereich zur Aufklärung der Strukturdynamik von Biopoylmeren
Beschreibung
vor 21 Jahren
Im ersten Teil dieser Arbeit wurden Dauerstrich-Experimente im
mittelinfraroten Spektralbereich bei Variation der Probentemperatur
an Collagen-Modellsystemen durchgeführt. Durch die Untersuchung
temperaturinduzierter Konformationsdynamik in den Modellsystemen
konnten subtile Variationen in den Molekülwechselwirkungen
nachgewiesen werden. Es gelang die Trennung der Entfaltung
differenzierter lokaler Bereiche wie einer labilen
Collagenase-Schnittstelle und einem rigiden Homotrimer-Segment. Zur
Anpassung der Meßdaten wurde eine neue, einfache und mathematisch
leicht zu handhabende Modellfunktion vorgeschlagen. --- Der zweite
Teil dieser Arbeit befaßte sich mit Dauerstrich- sowie
zeitaufgelösten Untersuchungen im mittelinfraroten Spektralbereich
bei konstanter Temperatur an Azo-Peptid-Verbindungen. Die
reversible, optisch induzierte Faltungsdynamik in zyklischen
Azo-Peptid-Verbindungen konnte direkt mit optischer Spektroskopie
nachgewiesen werden. Der Nachweis gelang, daß wichtige Teile der
Konformationsdynamik auch im Peptid in weniger als 10 Nanosekunden
abgeschlossen sind.
mittelinfraroten Spektralbereich bei Variation der Probentemperatur
an Collagen-Modellsystemen durchgeführt. Durch die Untersuchung
temperaturinduzierter Konformationsdynamik in den Modellsystemen
konnten subtile Variationen in den Molekülwechselwirkungen
nachgewiesen werden. Es gelang die Trennung der Entfaltung
differenzierter lokaler Bereiche wie einer labilen
Collagenase-Schnittstelle und einem rigiden Homotrimer-Segment. Zur
Anpassung der Meßdaten wurde eine neue, einfache und mathematisch
leicht zu handhabende Modellfunktion vorgeschlagen. --- Der zweite
Teil dieser Arbeit befaßte sich mit Dauerstrich- sowie
zeitaufgelösten Untersuchungen im mittelinfraroten Spektralbereich
bei konstanter Temperatur an Azo-Peptid-Verbindungen. Die
reversible, optisch induzierte Faltungsdynamik in zyklischen
Azo-Peptid-Verbindungen konnte direkt mit optischer Spektroskopie
nachgewiesen werden. Der Nachweis gelang, daß wichtige Teile der
Konformationsdynamik auch im Peptid in weniger als 10 Nanosekunden
abgeschlossen sind.
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