Struktur von ABCE1
Beschreibung
vor 17 Jahren
ABCE1 ist ein Mitglied der ATP Binding Cassette (ABC) Superfamilie.
ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre
Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten.
Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen
bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie.
Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche,
N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet.
Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und
ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind
neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion,
die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix
Region.
ABC Proteine binden und hydrolysieren ATP und verändern dabei ihre
Konformation. Dadurch können sie mechanochemische Arbeit leisten.
Durch drei zusätzliche Domänen unterscheidet sich ABCE1 von allen
bislang bekannten und charakterisierten Mitgliedern dieser Familie.
Neben den ATP-bindenden Regionen enthält ABCE1 eine cysteinreiche,
N-terminale Domäne, welche zwei Eisen-Schwefel-Cluster bindet.
Diese Domäne hat hohe strukturelle Ähnlichkeit mit Ferredoxinen und
ferredoxinähnlichen Strukturdomänen. Neuartig für ABC Proteine sind
neben der Eisen-Schwefel-Cluster Domäne auch die Scharnierregion,
die die ATP-bindenden Domänen verbindet und eine Helix-Loop-Helix
Region.
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